Biochemistry - Outline ch.7

Biochemistry - Outline ch.7 - Biochem Outline Chapter 7 1...

Info iconThis preview shows pages 1–3. Sign up to view the full content.

View Full Document Right Arrow Icon
Biochem Outline – Chapter 7 1. Myoglobin a. Myoglobin Structure i. Most of its 153 residues are members of eight alpha-helices (usually  labeled A-H) ii. Contains a single heme group 1. Conjugated system with a central Fe(II) atom liganded to four N  atoms with pyrrole groups (labeled A-D). Fe(II) can also be  liganded to a His side chain and, when present, O 2 2. Heme is squished in hydrophobic pocket  3. Two hydrophobic side chains on the O 2  binding site of the heme  help hold the heme in place These side chains swing aside as  protein stretches, allowing oxygen to enter and leave 4. When exposed to oxygen, Fe(II) changes to Fe(III). However,  protein bits around it prevent this from happening, making it  possible for oxygen to bind reversibly 5. Sometimes Fe(II) will be oxidized, however, and will then form  metmyoglobin or methemoglobin 6. Certain other small molecules (i.e. CO, NO, H 2 S) can bind to  heme groups, and bind with a much higher affinity than oxygen –  this accounts for their toxicity b. Myoglobin Function i. Facilitates oxygen diffusion in muscle 1. The rate at which oxygen can diffuse from capillaries to tissues  limited by low water solubility 2. Myoglobin increases effective solubility in muscle cells 3. Mice with myoglobin gene knocked out survive – suggesting that it  is not required by muscles under normal metabolic conditions;  however neuroglobin (like myoglobin, but in brain) is essential for  boosting oxygen concentration in neural tissue ii. Oxygen-binding curve 1. Hyperbolic 2. Curve described by eq of Mb +O 2  <-> MbO 2 3. K = conc. Reactants/conc. Products 4. O 2  dissociation of myoglobin can be described by the fractional  saturation (fraction of oxygen binding sites that are actually 
Background image of page 1

Info iconThis preview has intentionally blurred sections. Sign up to view the full version.

View Full Document Right Arrow Icon
occupied by oxygen), Y o2  = conc. Product/ {conc. Mb + conc.  Product} 5. Y O2  ranges from 0 (when no oxygen is bound) to 1 (when all  binding sites are taken) 6. Putting both equations together and rearranging and substituting  will give us the equation Y O2  = conc. Oxygen/ [K + conc. Oxygen] a. Since oxygen is a gas, the concentration is expressed by  its partial pressure (pO 2 ) [so substitute pO 2  for conc.  Oxygen above] b. This equation describes a rectangular hyperbola, typical of  simple binding of a small molecule to a protein c. At low pO 2  very little oxygen binds to myoglobin, but as p  increases, more oxygen will bind. At very high p, virtually  an sites are occupied and myoglobin is said to be  saturated with oxygen d. Steepness of hyperbola increases as the value of K  decreases i. This means that the lower the value of K, the tighter 
Background image of page 2
Image of page 3
This is the end of the preview. Sign up to access the rest of the document.

{[ snackBarMessage ]}

Page1 / 8

Biochemistry - Outline ch.7 - Biochem Outline Chapter 7 1...

This preview shows document pages 1 - 3. Sign up to view the full document.

View Full Document Right Arrow Icon
Ask a homework question - tutors are online