Biochemistry - Outline ch.11

Biochemistry - Outline ch.11 - Biochem Outline ch 11 1...

Info iconThis preview shows pages 1–3. Sign up to view the full content.

View Full Document Right Arrow Icon
Biochem Outline – ch. 11 1. General Properties of Enzymes a. As compared to normal chemical catalysts: i. Have higher reaction rates (several orders of mag. Higher) ii. Can operate in milder reaction conditions. Chemical catalysts  generally need high temperatures and pressures or extremes of pH iii. Have greater reaction specificity. In essence, this means that they  rarely have side products. iv. Have a greater capacity for regulation. Enzymes will change how hard  they’re working in response to the conc. Of substances other than  their substrates. This regulatory process involves allosteric control,  covalent modification of enzymes, and variations of amts. Enzymes  synthesized. b. Enzyme Nomenclature i. Usually named by sticking –ase onto the end of the enzymes  substrate or a phrase describing what it does ii. They are formally classified and named according to nature of  reactions they catalyze.  iii. There are six major classes of enzymatic reactions. 1. Oxidoreductases a. Redox reactions 2. Transferases a. Transfer of functional groups 3. Hydrolases a. Hydrolysis reactions 4. Lyases a. Group elimination to form double bonds.  5. Isomerases a. Isomerization  6. Ligases a. Bond formation coupled with ATP hydrolysis c. Substrate Specificity i. A substrate binding site consists of an indentation on the surface of an  enzyme molecule that is complementary in shape to the substrate.  This is geometric complementarity. ii. Amino acid residues that form this binding site are arranged in order  to attract the substrate. This is electronic complementarity. 
Background image of page 1

Info iconThis preview has intentionally blurred sections. Sign up to view the full version.

View Full DocumentRight Arrow Icon
iii. The substrate-binding sites of most enzymes are pre-formed but will  undergo some conformational change upon binding. This is induced  fit.  iv. Enzymes are stereospecific 1. Due to the concept that enzymes are chiral (proteins consist of  only L-amino acids). So, they form asymmetric active sites. v. Enzymes vary in geometric specificity 1. Enzymes want certain chemical groups on their substrates.  This is more important to most enzymes than stereospecificity. 2. Some enzymes only want one particular compound.  3. Most enzymes will catalyze the reactions of a small range of  related compounds – but the efficiency changes. It is faster for  the enzyme to catalyze the compound that fits most perfectly  with its own geometry. 4. Some enzymes are so relaxed that they merely prefer some  geometric forms, but don’t mind others so much. a.
Background image of page 2
Image of page 3
This is the end of the preview. Sign up to access the rest of the document.

This note was uploaded on 07/08/2008 for the course PSB 332 taught by Professor Gracz during the Spring '08 term at MCPHS.

Page1 / 6

Biochemistry - Outline ch.11 - Biochem Outline ch 11 1...

This preview shows document pages 1 - 3. Sign up to view the full document.

View Full Document Right Arrow Icon
Ask a homework question - tutors are online