Lecture 1

Lecture 1 - Lecture1...

Info iconThis preview shows pages 1–3. Sign up to view the full content.

View Full Document Right Arrow Icon
Lecture 1 Chapter 3: Amino Acids, Peptides, and Proteins 3.1 Amino Acids - first discovered was asparagines in 1960s  - last discovered was threonine - all 20 amino acids are  -amino acids [image] α - All have general structure except praline (cyclic amino acid) - All common amino acids except glycine, the   carbon is bonded to four different α   groups; chiral centers are optically active (rotate plane-polarized light) - Classified using D, L system based on L-glyceraldehyde (substituent on left is L;  on right is D) - L and D refer  only  to absoluate configuration of four substituents around the  chiral carbon, not to optical properties of molecule - RS describes more precisely the configuration of molecules with more than one  chiral center  - Amino acids residues in protein molecules are all L; D-amino acids rare, but in  peptides of bacterial cell walls and certain peptide antibiotics  - Cells synthesize the L isomer because active sites of enzymes are asymmetric so  the reactions are sterospecific  - Nonpolar, Aliphatic R Groups:  glycine (makes no real contribution to  hydrophobic interactions), alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, praline  (imino group of R group is held in rigid conformation that reduces the structural  flexibility of polypeptide); all these are stabilized by hydrophobic interactions  - Aromatic R Groups:  phenylanaline (least polar; contributes least to spectroscopy),  tyrosine (hydroxyl group forms hydrogen bonds), tryptophan (nitrogen hydrogen  bonds) are all hydrophobic; all absorb ultraviolet light at 280 nm - Polar, uncharged R groups:  serine, threonine, cysteine, asparagine, glutamine; all  form hydrogen bonds and are soluble in water o Asparagine and glutamine are hydrolyzed by acid or base into aspartate  and glutamate  o Cysteine is oxidized to form covalently linked  cystine  thru disulfide bond;  disulfide linked residues are strongly hydrophobic - Positively charged R groups:  most hydrophilic are charged R groups: lysine  (primary amino group), arginine (positively charged guanidine group), histidine  (imidazole group; only one with ionizable side chain with Pka near neutrality;  facilitates reaction by serving as proton donor/acceptor)  - Negatively charged:  aspartate and glutamate both have second carboxyl group  - Uncommon amino acids:  created by modification of common residues  incorporated into a polpeptide Amino Acid as acid or base/Titration curves - with dissolved in water creates dipolar ion/  zwitterion  and acts as acid or base  [image]
Background image of page 1

Info iconThis preview has intentionally blurred sections. Sign up to view the full version.

View Full DocumentRight Arrow Icon
Lecture 1 as acid: as base: - substances with this dual nature are  amphoteric , called  ampholytes  - in Glycine: at very low pH: predominant species is fully protonated form 
Background image of page 2
Image of page 3
This is the end of the preview. Sign up to access the rest of the document.

This note was uploaded on 02/25/2010 for the course BIOL 2800 taught by Professor Salomon during the Spring '09 term at Brown.

Page1 / 6

Lecture 1 - Lecture1...

This preview shows document pages 1 - 3. Sign up to view the full document.

View Full Document Right Arrow Icon
Ask a homework question - tutors are online