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Lecture 3 Lecture 3: Myoglobin, Hemoglobin, Immunoglobins Protein Structure of Myoglobin John Kendrew and X-ray diffraction of myoglobin: small, oxygen-binding protein  of muscle cells Function: store oxygen and to facilitate oxygen diffusion in rapidly contracting  muscle tissue Contains a single polypeptide chain of 153 a.a. and single iron protoporphyrin  (heme) group is the same one found in hemoglobin Hb is the oxygen binding protein for red blood cells (erthrocytes) and heme is  responsible for deep-red color of byoglobin and hemoglobin Abundant in muscles of diving mammals (whale, seal) wich muscles so rich in  protein they are brown; storage and distribution of oxygen by muscle myoglobin  allow for long dives Backbone is made up of 8 relatively straight segments of   helices interrupted by α   some   turns and bends β The longest helix is 23 a.a. long and shortest 7; all are right handed More than 70% of residues in myoglobin are in these  helices α Most stability derived from hydrophobic interactions Hydrophobic R groups in interior of the myoglobin, hidden from water All but 2 of polar R groups are located on the surface, all are hydrated  Molecule is so compact that its interior has room for only 4 molecules of water This denseness is typical of globular proteins All the peptide bonds are in the planar trans configuration  ¾ Pro residues are found at bends (praline incompatible for  helix because of α   fixed bond angle) 4 th  Pro residue occurs within a  helix, creating a kink necessary for tight helix α   packing Other bends include: Ser, Thr, Asn, all whose bulk and shape make them  incompatible with  helix if they are in close proximity in a.a. sequence   α o The flat heme group rests in crevice in molecule o The iron atom at the center of the heme group as two coordination  positions perpendicular to the plane of the heme o One is bound to the R group of His; other is binding site for O 2  molecule o Accessibility of the heme group to solvent is restricted. This is important  because free heme groups in an oxygenated solution are rapidly oxidized  from the ferrous form (active in reversible binding of O 2 ) to Ferric form,  (which does not find O 2 ) Chapter 5: Protein Function - Ligand: a molecule bound reversibly by a protein 
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Lecture 3 - Binding site: complementary to the ligand in size, shape, charge, hydrophobic or  hydrophilic character - Interaction is specific; a protein may have separate binding sites for several  different ligands  - Proteins are flexible: changes in conformation are subtle and reflect molecular 
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This note was uploaded on 02/25/2010 for the course BIOL 2800 taught by Professor Salomon during the Spring '09 term at Brown.

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