13 - Protein folding Question 1: Why are most proteins...

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Protein folding Question 1: Why are most proteins sensitive to extreme pH values? - Extreme pH-Werte ändern die Nettoladung des Proteins, so dass elektrostatische Abstoßung auftritt und ein Teil der W-B gelöst wird. Dadurch kann das Prot nicht mehr die richtige Konformation annehmen, die auf WW zw. den AS beruht, und seine Funktion nicht mehr ausführen → zusätzlich können andere Prot/Subst. nicht mehr mit bestimmten AS des Proteins WW, mit denen sie normalerweise WW würden, wenn diese eine bestimmte, ph- abhängige Ladung haben, so ist das Protein zusätzlich nicht in der Lage, seine Funktion auszuüben. Question 2: Guanidinium hydrochloride denatures proteins. How can this be explained? Name at least one other chemical used for protein unfolding based on the same mechanism. - GdnHCl bricht hydrophobe WW auf, die den stabilen Kern globulärer Proteine zusammenhalten. Harnstoff, SDS Question 3: The amount of α -helices in a protein correlates with its ability to rotate polarized light. A protein containing only Glu (poly-Glu) rotates polarized light much more weakly at pH 7 then at pH 3. A) What does this tell us about its structure? - Höhere Entfaltung = weniger Drehung (Maß für die Fähigkeit einer Lösung, linear polarisiertes Licht zu drehen) - Polyglutamat besitzt bei pH 3 eine α-helicale Konformation. Wird der pH-Wert allerdings auf 7 erhöht, nimmt die spezifische Drehung der Lösung stark ab (=> mehr zufällige Konformation, als α-helicale Struktur H NH 3+ – C – COO - H- C - H CH 2 – COO - Glutamat bei pH 7 => enthält eine negativ geladene Seitenkette (saure Seitenkette) H NH 3+ – C – COO H H- C - H CH 2 – COO H Glutamat bei ~ pH 3
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B) How can this be explained? - Bei pH-Werten über 6 werden die Carboxylgruppen von Poly(Glu) deprotoniert; die Abstoßung zwischen den negativ geladenen Carboxylgruppen führt zur Entfaltung C) What behaviour would you expect for poly-Lys? -
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This note was uploaded on 04/02/2010 for the course NB 99807 taught by Professor Kling during the Spring '10 term at Uni Trier.

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13 - Protein folding Question 1: Why are most proteins...

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