Enzimas alostéricas

Enzimas alostéricas - Enzimas Alostricas e com Mltiplos...

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Enzimas Alostéricas e com Múltiplos Sítios Ativos A presença do substrato em um dos sítios influencia: - a ligação do substrato aos demais sítios vazios - a taxa de formação de produto nos sítios ocupados O próprio substrato atua como um modificador ou um efetor Ativação (incluindo respostas sigmoidais de v verus [S]) ou Inibição
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Sítios não-cooperativos E + S K S ES K P E + P + + S S K S K S E + P K P SE + S K S SES K P SE + P K P ES + P 2 S 2 S 2 S 2 S MAX K ] S [ K ] S [ 2 1 K ] S [ K ] S [ V v + + + = t P MAX ] E [ K 2 V = K S - constante de dissociação intrínseca
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Constante de dissociação intrínseca constante de um sítio isolado, ou seja, a constante cinética de um sítio desconsiderando sua associação com os demais sítios da mesma molécula enzimática descreve o equilíbrio entre o substrato livre, o sítio ativo livre e o complexo sítio-substrato descreve o equilíbrio entre o substrato livre, enzima disponível e o complexo enzima-substrato Constante de dissociação efetiva
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Ligações cooperativas Se a ligação de uma molécula de substrato induz a mudanças estruturais ou eletrônicas que resultam em alterações nas afinidades dos sítios vazios a curva de velocidade não seguirá mais o modelo cinético de Henri-Michaelis-Menten Enzima Alostérica (curvas de velocidade sigmoidais)
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Aumento das afinidades dos sítios vazios de ligação: ligação cooperativa ou cooperatividade positiva com respeito a ligação do substrato, ou resposta
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This note was uploaded on 03/07/2011 for the course BIQ 102 taught by Professor Tati during the Spring '11 term at University of South Pacific.

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