{[ promptMessage ]}

Bookmark it

{[ promptMessage ]}

control by covalent modification - 8

control by covalent modification - 8 - 81 (Biol.Chem.410A...

Info iconThis preview shows pages 1–3. Sign up to view the full content.

View Full Document Right Arrow Icon
8-1 Cell and Molecular Biology (Biol. Chem. 410A) Lecture #8 Harry R. Matthews, Ph.D. October 7, 1996 Control by Covalent Modification Clinical correlations: cholesterol synthesis oncogenes in breast and prostate cancer cancer: growth factor signaling Learning objectives: serine/threonine phosphate tyrosine phosphate cascade amplification the MAP kinase cascade intracellular protein degradation Optional reading: Alberts et al. 3rd ed. Chapter 5, pp. 195-202. Chapter 15, pp.  760-768. holesterol synthesis is controlled to a  large extent by phosphorylation and de- phosphorylation of HMG-CoA reductase,  a covalent modification. Similarly, protein  kinases and phosphatases comprise many on- cogenes and partake in growth factor signal- ing, a component of most cancers. C We have seen, in the case of digestive en- zymes, how the synthesis of zymogens can al- low enzymes to be transported in an inactive  state and activated where required. Zymogens  can also be used to provide a reservoir of in- active proteins that will be activated when re- quired (like flushing a lav- atory cistern). This will be  studied in more detail in  discussion of the formation  and dissolution of blood  clots in lecture 10. Zymo- gens are an important ex- ample of control by covalent  modification.  We have also seen how al- losteric control can provide  feedback regulation to  maintain order in the body  and respond to its needs.  Allosteric control is  not  an  example of covalent modific- ation since the allosteric  regulators bind directly and  non-covalently. Allosteric  control is reversible and the  analogous type of regulation  by covalent modification is the reversible  modification of amino acid side-chains. Some  enzymes are affected directly by both types of  control. By far the most common of these  modifications is the phosphorylation of serine  and threonine but tyrosine phosphorylation is  also a key part of many control mechanisms,  including cancer and the activation of T cells  in immunology. This type of modification is  discussed below. Many other types of protein  modification occur, some reversible, some irre- versible. outside cytoplasm P P P grb-2 sos ras raf MAP KK MAP K P P P P P P MAP KAP rsk Figure 8-1. MAP kinase Cascade.
Background image of page 1

Info iconThis preview has intentionally blurred sections. Sign up to view the full version.

View Full Document Right Arrow Icon
8-2 Reversible Covalent Modification of Enzymes The reversible covalent modific- ation of enzymes is important in  control of metabolism, cell pro- liferation, response to hormones  and other processes. Examples of the types of  reversible side-chain modifications found in  cells include: a. phosphorylation of amino acid side-chains,  serine, threonine, histidine and tyrosine b. ADP-ribosylation (adenosine diphosphori-
Background image of page 2
Image of page 3
This is the end of the preview. Sign up to access the rest of the document.

{[ snackBarMessage ]}

Page1 / 4

control by covalent modification - 8 - 81 (Biol.Chem.410A...

This preview shows document pages 1 - 3. Sign up to view the full document.

View Full Document Right Arrow Icon bookmark
Ask a homework question - tutors are online