3 estados de la estructura secundaria e stos

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Unformatted text preview: oduce de tal m odo que el grupo ácido de un aminoácido se combina con el grupo básico del adyacente, c on la formación simultánea de una molécula de agua. El proceso de formación del enlace p eptídico se puede observar en la figura 6.3. La unión NH — CO— se conoce como unión p eptídica o puente peptídico. H2N-CH-COOH + H,N-CH-COOH I Ri R, H 2N-CH-CO-HN-CH-COOH + H2O Grupo I Grupo amino R^ carboxilo F igura 6 .3: Formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos E n los polímeros lineales siempre existe en los extremos un grupo amino (aminoácido N-terminal) y un grupo carboxilo (aminoácido C-terminal) que también se pueden observar e n la figura 6.3. La molécula formada mantiene su carácter anfótero, ya que siempre existe u n grupo ácido en uno de sus extremos y uno básico en el otro, además de los residuos l aterales que son ácidos o básicos. 116 Clasificación Supervisada Basada en RRBB. Aplicación en Biología Computacional N o m b r e español N o m b r e inglés A lanina C isteína Á cido Aspártico A cido Glutamico Feni alanina G licina H istidina I soleucina L isina L eucina M etionina A sparagina P rolina G lutamina A rginina S erina T reonina V alina T riptófano T irosina A lanine C ysteine A spartic Acid G lutamic Acid P henylalanine G lycine H istidine I soleucina L ysine L eucine M ethionine A sparagiNe P roline G lutamine A Rginine S erine T hreonine V aline T ryptophan T Yrosine Abreviatura L etra A la C ys A sp G lu P he G ly H is He L ys L eu M et A sn P ro G ln A rg S er Thr Val T rp IVy A C D E F G H I K L M N P Q R S T V W Y T abla 6.1: Los aminoácidos y sus abreviaturas C lasificación N eutro N eutro Á cido A cido N eutro N eutro B ásico N eutro B ásico N eutro N eutro N eutro N eutro N eutro B ásico N eutro N eutro N eutro N eutro N eutro no polar polar no polar no polar no polar no no no no no polar polar polar polar polar polar polax no polar polar polar 6.2. Introducción a las proteínas 6 .2.4. 117 Cuatro niveles de estructura proteica Por lo común se diferencian cuatro niveles de estructura de las proteínas. Estos cuatro niveles están representados en la figura 6.4. Estructura Primaria íf"^^ '••'Off^ ^N Estructura Secundaria Estructura Terciaria \ ^ih^j / f \ , Estructura Cuaternaria F igura 6 .4: Cuatro niveles de estructura proteica L a estructura primaria es la secuencia de residuos que forman una cadena ligada por u niones peptídicas, donde cada residuo es uno de los 20 posibles aminoácidos. La secuencia d e residuos de una proteína determina el nivel más importante en la estructura de la m olécula. L a estructura secundaria es la organización espacial de los aminoácidos que se encuentran próximos en la cadena peptídica. A este tema se le dedica por entero la siguiente sección. L a estructura terciaria es la forma en que las distintas regiones se disponen entre sí, es decir, es la relación tridimensional de los segmentos de aminoácidos. L a estructura cuaternaria es la disposición de subunidades proteicas en proteínas complejas formadas por dos o más de dichas subunidades. Por ejemplo, la molécula de hemoglobina está compuesta por cuatro subunidades, dos de ellas denominadas ex. y d os 118 Clasificación Supervisada Basada en RRBB. Aplicación en Biología Computacional / 3. 6.2.5. P rogramas de visualización de proteínas E xisten tres programas (realmente existen muchos más, pero éstos son los más utilizados), que permiten visualizar proteínas en tres dimensiones. Son Chime^ Rasmol y Kinemage. C omo entrada cogen ficheros de extensión P D B {Protein Data Bank), q ue contienen las coordenadas en tres dimensiones de todos los átomos de la proteína. A través de e stos programas se pueden visualizar imágenes como la que se ve en la figura 6.5, obtenida c on el programa Rasmol. >._ r '- - ^- , . > • F igura 6.5: La proteína ITIM visualizada en forma de dibujo (cartoon) 6.3. 6.3.1. E structura secundaria de las proteínas Tipos de estructuras secundarias E n la estructura secundaria de las proteínas se pueden observar tres estructuras diferentes: hélices, P l aminas y coil ( resto). A continuación se describe cada una de ellas. H élices A lgunas regiones pueden tener una estructura en forma de cilindro, o estructura en hélice. En la héhces la cadena polipeptídica se enrolla alrededor de un cilindro imaginario. L a estructura hélice es bastante común en las proteínas y se obtiene cuando se forman p uentes de hidrógeno entre un aminoácido y otro aminoácido cercano. Existen 3 tipos de 6 .3. E structura secundaria de las proteínas 119 H élice a hélice F recuencia A bundante P uentes H i, i + 4 3io hélice T hélice T I nfrecuente i, i + 3 13 10 R ara i, i + 5 16 Á tomos/giro T abla 6.2: Los diferentes tipos de hélices y sus características h élices: a, 3io y TT, d ependiendo de cómo se establezcan los puentes de hidrógeno entre ios a minoácidos. En la tabla 6.2 se muestran las características de cada una de estas hélices. Los posibles tipos de hélices son: • o. h élice. L lamada a. p o...
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This note was uploaded on 02/01/2012 for the course . . taught by Professor . during the Spring '11 term at Pontificia Universidad Católica de Chile.

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