Son chime rasmol y kinemage c omo entrada cogen

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Unformatted text preview: r una secuencia de un gen a su cadena de aminoácidos y predecir la estructura tridimensional d e la cadena resultante. Sin embargo, hay muchos problemas que hacen este cometido muy c omplicado, como se tendrá la oportunidad de comprobar. 6 .1.3. Beneficios: pasado, presente y futuro • M edicina. C omprender la función de los enzimas permite el diseño de fármacos que los puedan inhibir por propósito terapéutico. Las proteínas pueden ser diseñadas con i ntención terapéutica. Así, por ejemplo, un área de investigación actual se centra e n la ingeniería de la insulina, intentando que se disocie en su forma activa más rápidamente, para, de esta forma, acelerar la respuesta si se inyecta en un paciente d iabético. • A gricultura. A sí como se pueden producir proteínas terapéuticas y fármacos para p ropósitos médicos y veterinarios, se puede utilizar el conocimiento de la estructura y función de las proteínas para tratar enfermedades de las plantas y para modificar el crecimiento y desarrollo de las semillas. Como ejemplo se pueden citar las frutas d e maduración rápida. • I ndustria proteica. L a industria presenta un gran potencial para la síntesis de e nzimas, por ejemplo, para realizar procesos a escala masiva. Actualmente hay un c ampo de investigación dedicado a las lipasas para la descomposición de grasas. U n ejemplo doméstico de la aplicación de la ciencia proteica es la aparición de los d etergentes biológicos que contienen enzimas. 114 Clasificación Supervisada Basada en RRBB. Aplicación en Biología Computacional 6.2. 6 .2.1. Introducción a las proteínas D o g m a central de la biología molecular Los ácidos nucleicos son macromoléculas de suma importancia biológica. Todos los organismos vivos contienen ácidos nucleicos en la forma de ácido desoxirribonucleico (ADN) y r ibonucleico (ARN). Algunos virus sólo contienen ARN, mientras que otros sólo poseen A DN. ^, ADN Transcripción > ARN Traducción > Proteínas F igura 6.1: Dogma central de la biología molecular E l ADN constituye el depósito fundamental de información genética. Esta información es copiada o trascrita en las moléculas de ARN, cuyas secuencias de nucleótidos contienen el código para las secuencias específicas de aminoácidos. Entonces se produce la síntesis d e las proteínas, en un proceso en el que interviene la traducción del ARN. Es frecuente referirse a esta serie de fenómenos como el dogma central de la biología molecular, el c ual puede resumirse tal como se ve en la figura 6.1. Además es importante saber que m uchas veces en lugar de trascripción utilizamos el término síntesis de ARN, y e n lugar d e traducción síntesis de proteínas. 6 .2.2. Los aminoácidos L as unidades que constituyen las proteínas son los aminoácidos. Un aminoácido es un á cido orgánico en el cual el carbono próximo al grupo carboxilo [COOH] ( llamado carbono alfa) está unido también a un grupo amino (7ViÍ2)- Además, el carbono alfa se une a una c adena lateral (R), que es diferente para cada aminoácido. Las cadenas laterales también se denominan radicales libres o simplemente radicales. La estructura de un aminoácido se p uede ver en la figura 6.2. L as propiedades de los aminoácidos dependen de la composición química de la cadena l ateral. Así, la Usina y l a arginina s on básicos porque la cadena lateral contiene un grupo a mino extra; en los aminoácidos ácidos hay un grupo carboxilo adicional (ácidos aspártico y glutámico). D ada la presencia simultánea de grupos ácidos y básicos, los aminoácidos tienen a l a vez cargas positivas y negativas y, por tanto, son moléculas anfóteras. En los sistemas biológicos se pueden codificar 20 aminoácidos, de los cuales 2 son ácidos: ácido aspártico y ácido glutámico; t res son básicos: Usina, arginina e histidina; s iete son neutros y al mismo t iempo polares (es decir, hidrofílicos): serina, treonina, tirosina, triptófano, asparagina, glutamina y cisteína y o cho son neutros no polares (es decir, hidrófobos): glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, prolina y metionina. E s importante advertir que d os aminoácidos, metionina y cisteína, c ontienen un átomo de azufre. Entre dos cisteínas se puede formar fácilmente un puente de disulfuro {—S — S—) c ovalente porque los átomos d e H d e los grupos —SH p ueden ser eliminados. P or lo común, se abrevian los nombres de los aminoácidos utilizando sus tres primeras l etras, o i ncluso, cada aminoácido tiene una letra asignada, lo que hace mucho más sencillo 6.2. Introducción a las proteínas 115 Grupo Amino Grupo Carboxilo COOH H 2N CH Carbono alfa R Cadena lateral F igura 6.2: E structura de un aminoácido su manejo a nivel de programación. En la tabla 6.1 se pueden ver todos los aminoácidos c on sus correspondientes abreviaturas. 6 .2.3. Enlaces peptídicos L a condensación de aminoácidos para formar una molécula proteica se pr...
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This note was uploaded on 02/01/2012 for the course . . taught by Professor . during the Spring '11 term at Pontificia Universidad Católica de Chile.

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