Esfuerzos invertidos en la búsqueda de este posible

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esfuerzos invertidos en la búsqueda de este posible intermediario químico, no se pudo identificar ningún compuesto capaz de cumplir con esta función. Durante la década del 60, Peter Mitchell, postuló una hipótesis alternativa que permite explicar los resultados experimentales, y aún hoy, luego de más de cuatro décadas de exhaustiva experimentación con técnicas cada vez más sofisticadas, es la teoría más ampliamente aceptada. Según la teoría de Mitchell, también llamada teoria quimiosmotica,la transferencia de electrones a través de la cadena respiratoria es acompañada por el bombeo de protones desde la matriz mitocondrial hacia el espacio intermembrana. Este mecanismo tiene como consecuencia la generación de una diferencia en la concentración de protones a través de la membrana, es decir un gradiente de pH (g39pH). Según la teoría quimiosmótica, esta energía del gradiente electroquímico se utiliza para la síntesis de ATP catalizada por F1cuando los protones retornan pasivamente a la matriz mitocondrial a través del poro de protones del componente Fode la ATPsintasa. En estas condiciones, el medio presente en la matriz mitocondrial se alcaliniza (se hace menos ácida) respecto al medio presente en espacio intermembrana, ambos separados por la membrana mitocondrial interna. Dado que el protón es una especie química con carga eléctrica, se genera en realidad, un gradiente electroquímico (o sea de concentración y de carga). La energía electroquímica inherente a esta diferencia en la concentración de protones y a la separación de cargas, se denomina fuerza protón-motrizy representa la conservación parcial de la energía de oxidación de los combustibles. La ATP-Sintasa es un complejo enzimático localizado en la membrana mitocondrial interna, que está formado por dos componentes principales llamados fracción F1y fracción Fo (atención aquí el subíndice se refiere a que es el componente sensible a oligomicina de la enzima y por lo tanto es la letra oy no el número 0(cero)). El componente F1proyecta hacia la matriz mitocondrial y el Foforma un poro o canal través de la membrana mitocondrial interna. La porción F1 purificada y aislada no sólo no cataliza la síntesis de ATP, sino que también cataliza la reacción inversa, es decir la hidrólisis del ATP formando ADP + Pi, por lo que originalmente se la denominó F1-ATPasa. F1está constituida por seis subunidades (tres pares de subunidades g302y g69) que tiene varios sitios de unión de ADP y ATP y que forman como “una cabeza” apoyada sobre un tallo constituido por las subunidades g71(delta), g74(gama), y g91(épsilon). Este complejo proteico está ubicado en la periferia de la membrana y se mantiene unida a ésta mediante su interacción con la porción Fode la enzima. Fo es, a su vez, un complejo proteico integral de membrana formado por cuatro o más subunidades diferentes que conforman un canal transmembrana a través del cual pueden pasar los protones. El complejo completo F1Fo, al igual que F1

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