Se pueden simular reacciones in vivo se pueden

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Se pueden simular reacciones in vivo. Se pueden simular sistemas estructuralmente asimétricos (ej. estudios de membranas). En sistemas entrecruzados, se pueden fijar interacciones con fosfolípidos, polisacáridos, entre otros, para simular orgánulos celulares. Se produce un gran aumento de la estabilidad de la enzima inmovilizada. Se aumenta de gran manera la productividad enzimática por la capacidad de reutilización y purificación de los productos, así como la facilidad de operación y control del proceso. Desventajas de la inmovilización Generalmente, se disminuye la actividad enzimática al inmovilizar. Si la preparación enzimática no es homogénea, se dificulta la interpretación de los datos. A veces, se pueden originar contactos proteína-proteína indeseados. Como la mayoría de las enzimas son relativamente inestables, el costo del aislamiento es todavía alto, y es técnicamente difícil recuperar un enzima activa después de una reacción. 4.2. SELECCIÓN DE SOPORTES. Las propiedades ideales de un soporte incluyen: Resistencia física a la compresión Hidrofilicidad Inertes entre las enzimas y sus derivado Biocompatibilidad Resistencia al ataque microbial y bajo costo (Messing, 1976). Los soportes pueden clasificarse en inorgánicos y orgánicos en función de su composición química. En donde los soportes orgánicos pueden dividirse en polímeros naturales y sintéticos (Cabral, 1991). Las características físicas de los soportes (como el tamaño medio de partícula, resistencia mecánica a la compresión, etc.) son de gran importancia en el comportamiento del sistema inmovilizador y determinará el tipo de reactor por usar bajo condiciones técnicas. A pesar
de las muchas ventajas de los soportes inorgánicos (ej. alta estabilidad ante degradación física, química y microbial), la mayoría de las aplicaciones industriales se realizan con soportes orgánicos. El carácter hidrofílico es uno de los factores más importantes que se utilizan para determinar el nivel de actividad de las enzimas inmovilizadas (Gemeiner, 1992). 4.3. Técnicas de inmovilización de enzimas - Química o Enlaces covalentes: glutaraldehído, CNBr-activación, ácidos cíclicos, carbodimidas. o Enlaces no covalentes: Adsorción no específica Adsorción hidrofóbica Quelación o enlace metálico Formación de enlaces disulfuro - Física o Atrapamiento por inclusión: Atrapamiento en matrices o Microencapsulado Microencapsulado en soportes porosos Microemulsión o liposomas Retención Química 4.3.1. Enlaces covalentes (Entrecruzamiento) En este método se enlaza covalentemente la enzima con un soporte insoluble natural o sintético. El enlace se da entre algún grupo funcional reactivo de la enzima (amino, Cis-tiol, Tir-hidroxil o His-imidazol) y el soporte previamente activado, generalmente recubierto con grupos funcionales orgánicos en la superficie (Monocapastiolautoensambladas, oro, CNBr-Sepharosa, etc.). Las desventajas de

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